VZOREK OBSAH POPELOVIN PO
SPÁLENÍ [%]
BEZ CHITOSANU 6,68
10 % CHITOSAN 10,39
20 % CHITOSAN 9,35
30 % CHITOSAN 3,92
Na obrázku 27 jsou výsledky z TG analýzy filmů tvořených KHES.
Obrázek 27: Výsledné křivky TG analýzy filmů tvořených KHES
Z výsledných hodnot vidíme, že i v tomto případě mají filmy velmi podobný průběh závislosti hmotnosti na teplotě. První hmotnostní úbytek je opět způsoben odpařováním obsažené vody. K dalšímu hmotnostnímu úbytku opět dochází díky degradaci keratinu, který začíná například již při teplotě 195 °C u filmu bez přídavku chitosanu Hmotnostní úbytky způsobené degradací chitosanu a odpařováním glycerolu se opět vzájemně kryjí.
Čím větší je obsah chitosanu, tím déle jeho rozklad probíhá. Hmotnostní úbytek spojený s degradací filmů a jeho složek v rozsahu teplot 100 - 800 °C je následující: 83,75 % u filmu bez chitosanu, 81,46 % u filmu s 10 % chitosanu, 82,39 % u filmu s 20 % chitosanu a 83,77 % u filmu s 30 % chitosanu.
Tabulka 13: Obsah popelovin u filmů
VZOREK OBSAH POPELOVIN PO
SPÁLENÍ [%]
BEZ CHITOSANU 9,03
10 % CHITOSAN 7,70
20 % CHITOSAN 5,24
30 % CHITOSAN 5,10
V tabulce 13 je výsledný obsah popelovin filmů, který byl zjištěn po spálení vzorku.
Nejnižší je opět u filmu s 30 % chitosanu a to 5,10 %. Nejvyšší obsah popelovin byl u fil-mu bez chitosanu a to 9,03 %.
12 ZÁVĚR
Teoretická část diplomové práce se zprvu věnuje základním informacím o keratinu, jako jsou struktura, aminokyselinové složení či změny aminokyselinového složení, ke kterým dochází při hydrolýze. Dále je krátce popsána ovčí vlna a struktura vlněného vlákna. Podstatnou částí je kapitola věnována způsobům přípravy keratinového hydrolyzátu, které jsou nejčastěji používány. Díky hydrolýze jsou získány keratinové hydrolyzáty používané pro přípravu filmů. Další kapitoly jsou věnovány filmům z keratinových hydrolyzátů a možnostem jejich optimalizace. V závěru se teoretická část věnuje aplikacím keratinových filmů a to především aplikacím v lékařství, dále pak v zemědělství a kosmetice.
V praktické části byl nejprve připraven keratinový hydrolyzát, který byl dále použit pro přípravu filmů. Tento hydrolyzát byl připraven dvoustupňovou alkalicko-enzymovou hydrolýzou. Při alkalické hydrolýze byl použit Ca(OH)2 a při enzymové části rozkladu byl použit enzym Esperase 6.0T. Dále byl pro přípravu filmů použit hydrolyzát, pro jehož přípravu byl použit enzym Savinase 6.0T. Z obou hydrolyzátů byly připraveny roztoky o 15% koncentraci, ke kterým bylo přidáno změkčovadlo glycerol v množství 40 či 60 % na navážku hydrolyzátu a síťovací činidlo chitosan, jehož množství se pohybovalo v rozmezí 0 - 30 % na navážku hydrolyzátu. Vzniklé roztoky byly odlity do silikonových rámečků a následně usušeny.
U všech filmů byla provedena zkouška rozpustnosti a zkouška botnání. Bylo zjištěno, že filmy bez síťovadla se rozpouští velmi rychle, jelikož již během 10 minut došlo u těchto filmů k více jak 50% úbytku hmotnosti. U filmů tvořených KHES se s rostoucím přídavkem síťovadla jejich rozpustnost mírně snižovala a po 24 hodinách se úbytek hmotnosti v porovnání s první hodinou příliš výrazně nezvětšil. Rozpustnost filmů tvořených KHEE byla opět s rostoucím obsahem síťovadla nižší. Nejméně rozpustný film byl tvořen KHES s 30% přídavkem chitosanu, u kterého nebyla rozpustnost po 24 hodinách větší než 67 %.
U filmů tvořených KHEE a KHES s 20 a 30% přídavkem chitosanu docházelo k botnání, které dosáhlo určitého vrcholu a poté začalo klesat. Filmy bez přídavku chitosanu a filmy s 10% přídavkem chitosanu nebotnaly. Nejvíce botnal film, který byl tvořen KHES a obsahoval 30 % chitosanu. Po 3 hodinách jeho povrch narostl o téměř 47 %.
Z výsledků dalších instrumentálních metod lze konstatovat, že keratinové filmy s přídavkem chitosanu mají lepší tepelné vlastnosti než filmy bez přídavku chitosanu.
Nejoptimálnějších vlastností bylo dosaženo u filmu z KHEE s přídavkem 20 % chitosanu.
Z výsledků DSC a TGA analýz lze pozorovat, že tento film začíná tát u teploty kolem 180 °C a degradovat při teplotách nad 218 °C.
Závěrem lze konstatovat, že nesíťované filmy měly horší vlastnosti než filmy síťované chitosanem. Docházelo u nich k rychlému rozpuštění v řádu minut a jejich tepelná stabilita byla nižší než tepelná stabilita síťovaných filmů. Dále lze říci, že filmy s vyšším obsahem chitosanu byly více odolné rozpouštění a více botnaly. Z tohoto pohledu lze říci, že chitosan pozitivně ovlivnil výsledné vlastnosti filmů. Nevýhodou filmů je však vysoký obsah bublin, který vznikl zamícháním vzduchu při přípravě filmů. I přes tento nedostatek se jeví chitosan jako vhodným materiálem pro síťování keratinových hydrolyzátů. Zvláště velký potenciál by mohl chitosan mít v lékařství, kde nelze síťovat běžně používanými síťovadly formaldehydem či glutaraldehydem kvůli jejich toxicitě.
SEZNAM POUŽITÉ LITERATURY
[1] KORNIŁŁOWICZ-KOWALSKA, Teresa a Justyna BOHACZ. Biodegradation of ke-ratin waste: Theory and practical aspects. Waste Management [online]. 2011, vol. 31, issue 8, s. 1689-1701 [cit. 2015-03-05]. DOI: 10.1016/j.wasman.2011.03.024.
[2] BUSCHOW, K. Encyklopedia of Materials: Science of Technology. Volume 5, J-Mag:
Keratin. Amsterdam: Elsevier, 2001, s. 5. ISBN 0-08-043152-6.
[3] WHITFORD, David. Proteins: structure and function. Hoboken, NJ: J. Wiley & Sons, c2005, xiv, 528 s. ISBN 0-471-49893-9.
[4] 2013. DUMITRIU, Severian a Valentin I POPA. Polymeric biomaterials. Boca Raton:
CRC Press, Taylor, s. 330. ISBN 97814200946882.
[5] Protein structure: The structure and property of amino acid. 2013. The College of Saint Benedict and Saint John's University [online]. [cit. 2015-03-12]. Dostupné z:
http://employees.csbsju.edu/hjakubowski/classes/ch331/protstructure/olprotein-aminoacid.html
[6] Přehled středoškolské chemie. 2. vyd. Praha: SPN, 1999, 365 s. ISBN 80-723-5108-7 [7] Basic cell chemistry-1. 2009. Oregon State University [online]. [cit. 2015-03-04]. Do-stupné z: http://oregonstate.edu/instruction/bi314/summer09/chemone.html
[8] Proteins: Tertiary and Quaternary Structures. Austin Community College [online]. [cit.
2015-03-04]. Dostupné z: http://www.austincc.edu/emeyerth/tertiary.html
[9] About the fibre. 2012. The woolmark company [online]. [cit. 2015-03-04]. Dostupné z:
http://www.woolmark.com/learn-about-wool/about-the-fibre
[10] BARONE, Justin R., Walter F. SCHMIDT a Christina F. E. LIEBNER. Thermally processed keratin films. Journal of applied polymer science [online]. 2005, vol. 97, issue 4, s. 1644-1651 [cit. 2015-03-04]. DOI: 10.1002/app.21901
[11] ZOCCOLA, Marina, Annalisa ALUIGI a Claudio TONIN. Characterisation of keratin biomass from butchery and wool industry wastes. Journal of molecular structure [online].
2009, vol. 938, 1-3, s. 35-40 [cit. 2015-03-04]. DOI: 10.1016/j.molstruc.2009.08.036.
[12] ZHANG, Jing, Yi LI, Jiashen LI, Zheng ZHAO, Xuan LIU, Zhi LI, Yanxia HAN, Junyan HU a Aizheng CHEN. Isolation and characterization of biofunctional keratin par-ticles extracted from wool wastes. Powder Technology [online]. 2013, vol. 246, s. 356-362 [cit. 2015-05-04]. DOI: 10.1016/j.powtec.2013.05.037.
[13] CARDAMONE, Jeanette M. Keratin transamidation. International journal of biologi-cal macromolecules [online]. 2008, vol. 42, issue 5, s. 413-419 [cit. 2015-03-04]. DOI:
10.1016/j.ijbiomac.2008.02.004.
[14] EREMEEV, N. L., I. V. NIKOLAEV, I. D. KERUCHEN’KO, E. V. STEPANOVA, A. D. SATRUTDINOV, S. V. ZINOV’EV, D. Yu. ISMAILOVA, V. P.
KHOTCHENKOV, N. V. TSURIKOVA, A. P. SINITSYN, V. G. VOLIK a O. V.
KOROLEVA. Enzymatic hydrolysis of keratin-containing stock for obtaining protein hyd-rolysates. Applied biochemistry and microbiology [online]. 2009, vol. 45, issue 6, s. 648-655 [cit. 2015-03-04]. DOI: 10.1134/s0003683809060131.
[15] CARDAMONE, Jeanette M., Alberto NUÑEZ, Rafael A. GARCIA a Mila ALDEMA-RAMOS. Characterizing wool keratin. Research Letters in Materials Science [online]. 2009, vol. 2009, s. 1-5 [cit. 2015-03-04]. DOI: 10.1155/2009/147175.
[16] EBRAHIMGOL F., TAVANAI H., ALIHOSSEINI F. and KHAYAMIAN T. (2014), Electrosprayed recovered wool keratin nanoparticles, Polymers for Advanced Technolo-gies, 25, pages 1001–1007, doi: 10.1002/pat.3342
[17] Macro and Micro structure of Wool Fiber. Yarn Manufacturing [online]. 2011 [cit.
2015-03-04]. Dostupné z: http://textilebd-yarn.blogspot.cz/2012/02/macro-and-micro-structure-of-wool-fiber.html
[18] KREJČÍ, Ondřej a Pavel MOKREJŠ. Sledování významnosti vybraných technologic-kých podmínek při enzymové hydrolýze odpadní ovčí vlny. Waste forum [online]. číslo 1.
Kouty nad Desnou: Waste forum, 2011 [cit. 2015-03-05]. Dostupné z:
http://www.wasteforum.cz/cisla/WF_1_2011.pdf
[19] KREJČÍ, Ondřej a Pavel MOKREJŠ. Snižování obsahu popelovin v hydrolyzátech keratinu dialýzou. Waste forum [online]. číslo 4. Kouty nad Desnou: Waste forum, 2012 [cit. 2015-03-05]. Dostupné z: http://www.wasteforum.cz/cisla/WF_4_2012.pdf#page=58 [20] MOKREJŠ, Pavel, Ondřej KREJČÍ, Roman ČERMÁK a Petr SVOBODA. Optimali-zace podmínek enzymové hydrolýzy kuřecího peří. In: Chemické listy [online]. 107. vyd., 2013 [cit. 2015-03-05]. Dostupné z: http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2013_09_709-712.pdf
[21] SCHROOYEN, Peter M.M., Pieter J. DIJKSTRA, Radulf C. OBERTHÜR, Adriaan BANTJES a Jan FEIJEN. Stabilization of solutions of feather keratins by sodium dodecyl sulfate. Journal of Colloid and Interface Science [online]. 2001, vol. 240, issue 1, s. 30-39 [cit. 2015-03-08]. DOI: 10.1006/jcis.2001.7673.
[22] GENNADIOS, Edited by Aristippos. Protein-based films and coatings. Boca Raton:
CRC Press, 2002. s 253 – 271. ISBN 9781420031980.
[23] KURBANOGLU, Esabi Basaran a Omer Faruk ALGUR. Utilization of ram horn hydrolysate as a supplement for recovery of heat- and freeze-injured bacteria. Food Con-trol [online]. 2006, vol. 17, issue 3, s. 238-242 [cit. 2015-03-08]. DOI:
10.1016/j.foodcont.2004.11.001.
[24] ABOUHEIF, M.A., S. BASMAEIL, H. METWALLY a S. MASOUD. Chemical pre-paration of NaOH—Keratin hydrolysate for improving the nutritive value of wheat straw.
Animal Feed Science and Technology [online]. 1985, vol. 13, 3-4, s. 215-225 [cit. 2015-03-15]. DOI: 10.1016/0377-8401(85)90024-0.
[25] TSUDA, Yuichi a Yoshihiro NOMURA. Properties of alkaline-hydrolyzed waterfowl feather keratin. Animal Science Journal [online]. 2013, vol. 85, issue 2, s. 180-185 [cit.
2015-03-15]. DOI: 10.1111/asj.12093
[26] SIMPSON, W a G CRAWSHAW. Wool: science and technology. Cambridge, En-gland: Woodhead, c2002, 143 – 146. ISBN 0849328209.
[27] FORTUNATI, E., A. ALUIGI, I. ARMENTANO, F. MORENA, C. EMILIANI, S.
MARTINO, C. SANTULLI, L. TORRE, J.M. KENNY a D. PUGLIA. Keratins extracted from Merino wool and Brown Alpaca fibres: Thermal, mechanical and biological
proper-ties of PLLA based biocomposites. Materials Science and Engineering: C [online]. 2015, vol. 47, s. 394-406 [cit. 2015-03-15]. DOI: 10.1016/j.msec.2014.11.007
[28] ALUIGI, A., C. TONETTI, C. VINEIS, C. TONIN a G. MAZZUCHETTI. Adsorpti-on of copper(II) iAdsorpti-ons by keratin/PA6 blend nanofibres. European Polymer Journal [onli-ne]. 2011, vol. 47, issue 9, s. 1756-1764 [cit. 2015-03-15]. DOI:
10.1016/j.eurpolymj.2011.06.009.
[29] POOLE, Andrew J. a Jeffrey S. CHURCH. The effects of physical and chemical tre-atments on Na2S produced feather keratin films. International Journal of Biological Ma-cromolecules [online]. 2015, vol. 73, s. 99-108 [cit. 2015-03-15]. DOI:
10.1016/j.ijbiomac.2014.11.003
[30] KATOH, Kazunori, Mikio SHIBAYAMA, Toshizumi TANABE a Kiyoshi YAMAUCHI. Preparation and physicochemical properties of compression-molded keratin films. Biomaterials [online]. 2004, vol. 25, issue 12, s. 2265-2272 [cit. 2015-03-15]. DOI:
10.1016/j.biomaterials.2003.09.021.
[31] ROUSE, Jillian G. a Mark E. VAN DYKE. 2010. A Review of Keratin-Based Bioma-terials for Biomedical Applications. MaBioma-terials [online]. 3(2): 999-1014 [cit. 2015-03-15].
DOI: 10.3390/ma3020999. ISSN 1996-1944. Dostupné z: http://www.mdpi.com/1996-1944/3/2/999/
[32] LI, Rong a Dong WANG. Preparation of regenerated wool keratin films from wool keratin-ionic liquid solutions. Journal of Applied Polymer Science [online]. 2013-02-15, vol. 127, issue 4, s. 2648-2653 [cit. 2015-03-15]. DOI: 10.1002/app.37527. Dostupné z:
http://doi.wiley.com/10.1002/app.37527
[33] BERTINI, Fabio, Maurizio CANETTI, Alessia PATRUCCO a Marina ZOCCOLA.
Wool keratin-polypropylene composites: Properties and thermal degradation. Polymer De-gradation and Stability [online]. 2013, vol. 98, issue 5, s. 980-987 [cit. 2015-03-15]. DOI:
10.1016/j.polymdegradstab.2013.02.011.
[34] SANDO, Lillian, Misook KIM, Michelle L. COLGRAVE, John A. M. RAMSHAW, Jerome A. WERKMEISTER a Christopher M. ELVIN. Photochemical crosslinking of so-luble wool keratins produces a mechanically stable biomaterial that supports cell adhesion
and proliferation. Journal of Biomedical Materials Research Part A [online]. 2010, 95A, issue 3, s. 901-911 [cit. 2015-03-15]. DOI: 10.1002/jbm.a.32913.
[35] MOKREJŠ, Pavel, Svatopluk SUKOP a Ondřej KREJČÍ. Charakterizace keratinových hydrolyzátů připravených z kuřecího peří. In: Chemické listy [online]. 2014 [cit. 2015-03-15]. Dostupné z: http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2014_s1_s26-s31.pdf
[36] SIMPSON, W a G CRAWSHAW. Wool: science and technology. Cambridge, En-gland: Woodhead, c2002, 151 - 155. ISBN 0849328209.
[37] ABDOLLAHI, M. a A. HOSSEINI. Formaldehyde. Encyclopedia of Toxicology. El-sevier, 2014, s. 653. DOI: 10.1016/B978-0-12-386454-3.00388-2. Dostupné z:
http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/B9780123864543003882
[38] JIANG, Tao, Meng DENG, Roshan JAMES, Lakshmi S. NAIR a Cato T.
LAURENCIN. Micro- and nanofabrication of chitosan structures for regenerative enginee-ring. Acta Biomaterialia. 2014, vol. 10, issue 4, s. 1632-1645. DOI:
10.1016/j.actbio.2013.07.003. Dostupné
z: http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1742706113003425
[39] SMITH, Gerald J. New trends in photobiology (invited review) photodegradation of keratin and other structural proteins. Journal of Photochemistry and Photobiology B: Bio-logy [online]. 1995, vol. 27, issue 3, s. 187-198 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1016/1011-1344(94)07104-v.
[40] SIONKOWSKA, A., J. SKOPINSKA-WISNIEWSKA, A. PLANECKA a J.
KOZLOWSKA. The influence of UV irradiation on the properties of chitosan films conta-ining keratin. Polymer Degradation and Stability [online]. 2010, vol. 95, issue 12, s. 2486-2491 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1016/j.polymdegradstab.2010.08.002.
[41] FEKETE, Tamás, Judit BORSA, Erzsébet TAKÁCS a László WOJNÁROVITS.
Synthesis of cellulose-based superabsorbent hydrogels by high-energy irradiation in the presence of crosslinking agent. Radiation Physics and Chemistry [online]. 2015 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1016/j.radphyschem.2015.02.023.
[42] CARDAMONE, J. M. a J. G. PHILLIPS. Enzyme-mediated Crosslinking of Wool.
Part II: Keratin and Transglutaminase. Textile Research Journal [online]. 2007, vol. 77, issue 5, s. 277-283 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1177/0040517507078788.
[43] CARDAMONE, J. M. Enzyme-mediated Crosslinking of Wool. Part I: Transglutami-nase. Textile Research Journal [online]. 2007, vol. 77, issue 4, s. 214-221 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1177/0040517507076327.
[44] KAKKAR, Prachi, Sudhanshu VERMA, I. MANJUBALA a B. MADHAN. Develo-pment of keratin–chitosan–gelatin composite scaffold for soft tissue engineering. Materials Science and Engineering: C [online]. 2014, vol. 45, s. 343-347 [cit. 2015-04-02]. DOI:
10.1016/j.msec.2014.09.021.
[45] VERRIER, S., S. PALLU, R. BAREILLE, A. JONCZYK, J. MEYER, M. DARD a J.
AMÉDÉE. Function of linear and cyclic RGD-containing peptides in osteoprogenitor cells adhesion process. Biomaterials [online]. 2002, vol. 23, issue 2, s. 585-596 [cit. 2015-04-02]. DOI: 10.1016/s0142-9612(01)00145-4.
[46] REICHL, Stephan, Maria BORRELLI a Gerd GEERLING. Keratin films for ocular surface reconstruction. Biomaterials [online]. 2011, vol. 32, issue 13, s. 3375-3386 [cit.
2015-04-02]. DOI: 10.1016/j.biomaterials.2011.01.052.
[47] NAKATA, Ryo, Akira TACHIBANA a Toshizumi TANABE. Preparation of keratin hydrogel/hydroxyapatite composite and its evaluation as a controlled drug release carrier.
Materials Science and Engineering: C [online]. 2014, vol. 41, s. 59-64 [cit. 2015-04-02].
DOI: 10.1016/j.msec.2014.04.016.
[48] LI, Fang-Ying, Rong-Min WANG, Yu-Feng HE, Xiao-Xiao LI, Peng-Fei SONG, Xiao-Chun YING a Chong-Wu MAO. Keratin films from chicken feathers for controlled drug release. Journal of Controlled Release [online]. 2011, vol. 152, e92-e93 [cit. 2015-04-15]. DOI: 10.1016/j.jconrel.2011.08.144.
[49] BARONE, Justin R., Walter F. SCHMIDT a Christina F. E. LIEBNER. Thermally processed keratin films. Journal of Applied Polymer Science [online]. 2005, vol. 97, issue 4, s. 1644-1651 [cit. 2015-04-15]. DOI: 10.1002/app.21901.
[50] NTUMBA, Tshela, A. PRZEPIÓRKOWSKA a M. PROCHOŃ. The effect of enzy-matic keratin hydrolyzate on the susceptibility of cellulosic-elastomeric material to biode-composition. In: World Academy of Science, Engineering and Technology [online]. 2014 [cit. 2015-04-15]. Dostupné z: http://waset.org/publications/9998611/the-effect-of- enzymatic-keratin-hydrolyzate-on-the-susceptibility-of-cellulosic-elastomeric-material-to-biodecomposition-
[51] VILLA, Ana Lúcia Vazquez, Márcia Regina Senrra ARAGÃO, Elisabete Pereira dos SANTOS, Ana Maria MAZOTTO, Russolina B ZINGALI, Edilma Paraguai de SOUZA a Alane Beatriz VERMELHO. Feather keratin hydrolysates obtained from microbial kerati-nases: effect on hair fiber. BMC Biotechnology [online]. 2013, vol. 13, issue 1 [cit. 2015-04-15]. DOI: 10.1186/1472-6750-13-15.
[52] A guide to novozymes household care. Novozymes [online]. 2010 [cit. 2015-04-15].
Dostupné z: http://www.novozymes.com/en/solutions/household-care/dishwashing/soil-removal/documents/final-mini-guide-household-care.pdf
[53] Enzymes for biocatalysis: For smarter chemical synthesis. Novozymes [online]. 2014
[cit. 2015-04-15]. Dostupné z:
http://www.novozymes.com/en/solutions/biopharma/Brochures/Documents/2014-12715-01_Biocatalysis-Product-Sheet-Protease-3.pdf
[54] Infračervená spektroskopie. Vysoká škola chemicko - technologická v Praze [online].
[cit. 2015-04-26]. Dostupné z: http://old.vscht.cz/lms/Zverze/Infrared.htm
[55] Využití metod termické analýzy ve výzkumu a vývoji léčiv. 2012. Chemické listy [on-line]. [cit. 2015-05-04]. Dostupné z: http://www.chemicke-listy.cz/docs/full/2012_10_890-895.pdf
[56] Termická analýza: Diferenční kompenzační kalorimetrie (DSC). 2011. Chempoint:
Vědci pro průmysl a praxi [online]. [cit. 2015-05-04]. Dostupné z:
http://www.chempoint.cz/kucerik-2
[57] Termická analýza: Termogravimetrie (TGA). 2011. Chempoint: Vědci pro průmysl a praxi [online]. [cit. 2015-05-04]. Dostupné z: http://www.chempoint.cz/kucerik-1
SEZNAM POUŽITÝCH SYMBOLŮ A ZKRATEK
hm. % Hmotnostní procento ot/min Otáčky za minutu
FTIR Infračervená spektroskopie s Fourierovou transformací DSC Diferenciální skenovací kalorimetrie
TGA Termogravimetrická analýza
KHEE Keratinový hydrolyzát připravený pomocí enzymu Esperase 6.0T KHES Keratinový hydrolyzát připravený pomocí enzymu Savinase 6.0T kDa Kilodalton – jednotka molekulové hmotnosti (1 Da = 1 g/mol) CHIT Chitosan
SEZNAM OBRÁZKŮ
Obrázek 1: Spojení dvou aminokyselin peptidovou vazbou [5] ... 12
Obrázek 2: Obecný vzorec primární struktury keratinu [5] ... 13
Obrázek 3: Konformace α – šroubovice [7] ... 13
Obrázek 4: Konformace β-skládaný list [7] ... 14
Obrázek 5: Terciární struktura keratinu [7] ... 14
Obrázek 6: Kvartérní struktura keratinu [9] ... 15
Obrázek 7: Složky vlněného vlákna a jejich průměry [16, 17] ... 19
Obrázek 8: Struktura chitosanu [38] ... 27
Obrázek 9: Schéma vzniku síťované struktury pomocí ... 28
Obrázek 10: Mineralizace vzorků na topné desce ... 38
Obrázek 11: Mineralizace vzorku nad kahanem ... 40
Obrázek 12: Vlna (A), nerozložený podíl (B), ... 48
Obrázek 13: Filmy s 10, 20 a 30 % chitosanu tvořené KHEE ... 51
Obrázek 14: Filmy s 10, 20 a 30 % chitosanu tvořené KHES ... 51
Obrázek 15: Nesíťované filmy tvořené KHEE (A) a KHES (B) ... 51
Obrázek 16: Rozpustnost nesíťovaných filmů složených z KHEE a KHES ... 56
Obrázek 17: Rozpustnost filmů tvořených KHEE ... 56
Obrázek 18: Rozpustnost filmů tvořených KHES ... 57
Obrázek 19: Výsledné křivky FTIR analýzy KHEE, KHES a výsledné spektrum síťovacího činidla chitosanu ... 58
Obrázek 20: Výsledné křivky FTIR analýzy filmů tvořených KHEE ... 59
Obrázek 21: Výsledné křivky FTIR analýzy filmů tvořených KHES ... 60
Obrázek 22: Výsledné křivky DSC analýzy vlny, nerozloženého podílu a obou hydrolyzátů ... 61
Obrázek 23: Výsledné křivky DSC analýzy filmů tvořených KHEE ... 62
Obrázek 24: Výsledné křivky DSC analýzy filmů tvořených KHES ... 63
Obrázek 25: Výsledné křivky TG analýzy vlny, nerozloženého podílu a obou hydrolyzátů ... 64
Obrázek 26: Výsledné křivky TG analýzy filmů tvořených KHEE ... 65
Obrázek 27: Výsledné křivky TG analýzy filmů tvořených KHES ... 67
SEZNAM TABULEK
Tabulka 1: Aminokyselinové složení keratinu z ovčí vlny [11] ... 16
Tabulka 2: Změny aminokyselinového složení po alkalické hydrolýze [13] ... 17
Tabulka 3: Změny aminokyselinového složení po enzymové hydrolýze [14] ... 18
Tabulka 4: Souhrn použitých látek včetně jejich výrobců ... 36
Tabulka 5: Souhrn použitých přístrojů včetně jejich výrobců ... 37
Tabulka 6: Složení připravených filmů ... 50
Tabulka 7: Výsledné hodnoty obsahu dusíku ... 52
Tabulka 8: Výsledné hodnoty obsahu síry ... 53
Tabulka 9: Výsledné hodnoty obsahu popelovin ... 54
Tabulka 10: Výsledné hodnoty zkoušky botnání u jednotlivých filmů ... 55
Tabulka 11: Obsah popelovin u vzorků ... 65
Tabulka 12: Obsah popelovin u filmů ... 66
Tabulka 13: Obsah popelovin u filmů ... 68
SEZNAM PŘÍLOH
PŘÍLOHA 1: FTIR spektra filmů s 0 – 30% přídavkem chitosanu, které jsou tvořeny hydrolyzátem připraveným pomocí enzymu Esperase 6.0T ... 82 PŘÍLOHA 2: FTIR spektra filmů s 0 – 30% přídavkem chitosanu, které jsou tvořeny
hydrolyzátem připraveným pomocí enzymu Savinase 6.0T ... 84
PŘÍLOHA 1: FTIR spektra filmů s 0 – 30% přídavkem chitosanu, které jsou tvořeny hydrolyzátem připraveným pomocí enzymu Esperase 6.0T
0,00
10 % chitosanu ‒‒ enzym Esperase
0,00
20 % chitosanu‒‒ enzym Esperase
-0,003
30 % chitosanu ‒‒ enzym Esperase
PŘÍLOHA 2: FTIR spektra filmů s 0 – 30% přídavkem chitosanu, které jsou tvořeny hydrolyzátem připraveným pomocí enzymu Savinase 6.0T
0,00
10 % chitosanu ‒‒ enzym Savinase
0,00
20 % chitosanu‒‒ enzym Savinase
0,00
30 % chitosanu‒‒ enzym Savinase