Bílkoviny

BÍLKOVINY

DEFINICE BÍLKOVIN

 odborně proteiny

 patří mezi biopolymery

 proteiny jsou důležitá součást všech živých organismů - základní stavební kámen živé hmoty

 vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulovou hmotností 10³ až 10⁶ složené z aminokyselin

BÍLKOVINY U ČLOVĚKA

 esenciální bílkoviny (člověk si je nedokáže vyrobit a musí je přijímat v potravě)

 isoleucin

 threonin

 tryptofan

 methionin

 lysin

 leucin

 fenylalanin

 valin

VLASTNOSTI BÍLKOVIN

 1) BÍLKOVINY OBSAŽENÉ V KŮŽI, VLASECH A NEHTECH

 nerozpustné ve vodě

 odolné vůči fyzikálním a chemickým vlivům

 2) BÍLKOVINY KREVNÍ PLAZMY

 rozpustné ve vodě

 rozpustné v některých roztocích solí

FUNKCE BÍLKOVIN

 biologická funkce je velmi rozmanitá

 Rozdělení funkcí:

1) některé stavebním materiálem tkání, orgánů, vlasů, chlupů, nehtů

2) další koordinují chemické děje uvnitř organismů

SLOŽENÍ BÍLKOVIN

 skládají se z 20 základních aminokyselin (s výjimkou prolinu)

ROZDĚLENÍ 20-TI ZÁKLADNÍCH

AMINOKYSELIN + JEJICH VZORCE

STRUKTURA BÍLKOVIN

PRIMÁRNÍ STRUKTURA

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA

TERCIÁLNÍ STRUKTURA

KVARTERNÍ STRUKTURA

PRIMÁRNÍ STRUKTURA BÍLKOVIN

 je dána pořadím aminokyselin v polypeptidovém řetězci.

 standardně se zapisuje od N-konce k C-konci proteinu

 podmiňuje jejich biochemickou funkci

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA BÍLKOVIN

 geometrické uspořádání polypeptidového řetězce na krátké vzdálenosti - mezi několik po sobě jdoucích aminokyselin

 makromolekuly bílkovin mají snahu stabilizovat se vytvářením takových prostorových uspořádání – aby si v nich aminokyselinové zbytky

nepřekážely

 DRUHY:

1) a-šroubovice – tvoří polypeptidový řetězec stočený do závitnice v níž na jeden závit připadá 3,6 aminokyselinových zbytků

2) skládaný list – přítomnost prolinu v sledu aminokyselin vede k porušení a-šroubovice, protože uvedená aminokyselina, zapojená do polypeptidového řetězce nemá potřebný vodíkový atom pro tvorbu vodíkového můstku

TERCIÁLNÍ STRUKTURA BÍLKOVIN

 označuje se tím trojrozměrné uspořádání celého peptidového řetězce.

 je tvořena střídáním sekundárních struktur.

 podle tvaru a vlastností rozlišujeme strukturu

1) globulární (albumin)- má tvar klubka a je rozpustná ve vodě 2) fibrilární (myosin) vláknitou strukturu ve vodě nerozpustnou.

- celá struktura je stabilizována kovalentními vazbami

KVARTERNÍ STRUKTURA BÍLKOVIN

 řeší uspořádání podjednotek v proteinových aglomerátech, tvořících jednu funkční bílkovinu

 Podjednotky jsou samostatné polypeptidické struktury - jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi.

 Kvartérní struktura řeší taky prostorové uspořádání těchto podjednotek - takovéto uspořádání vykazují jen složitější komplexy bílkovin, např. fibrily kolagenu, nebo lidské DNA polymerázy.

 Bílkoviny se skládají z podjednotek buď odlišných (heteromultimery) nebo shodných (homomultimery). Oblasti styku jednotlivých podjednotek jsou tvořeny slabými vazbami (nekovalentními interakcemi), především

vodíkovými můstky nebo hydrofóbním efektem.

ROZDĚLENÍ A VÝZNAM BÍLKOVIN

 dělí se na jednoduché a složené

 molekuly jednoduchých bílkovin jsou tvořeny pouze peptidovými řetězci

 složené bílkoviny obsahují ve své struktuře i nebílkovinnou složku

JEDNODUCHÉ BÍLKOVINY

 skleroproteiny (keratin, kolagen) mají vláknitou

strukturu, nerozpouštějí se ve vodě a jsou stavebním materiálem živočišných organismů.

 keratin obsahuje velké množství cysteinu, je přítomen zejména v kůži, nehtech, peří a ve vlasech

 kolagen obsahuje zejména glycin, prolin a hydroxiprolin - je přítomen v kůži, ve šlachách, chrupavkách a

kostech.

JEDNODUCHÉ BÍLKOVINY

 sferoproteiny (histony, albuminy, globuliny) skládají se z molekul spíše kulového tvaru. Jsou rozpustné ve vodě nebo v roztocích solí.

 albuminy a globuliny - obsaženy v krevním séru, mléce, vaječném bílku. Reagují neutrálně (albuminy) až slabě kysele.

Globuliny se na rozdíl od albuminů nerozpouštějí ve vodě, lze se rozpustit ve zředěných roztocích solí.

 histony obsahují zásadité aminokyseliny a vyskytují se v buněčných jádrech , kde jsou vázané na nukleové kyseliny.

SLOŽENÉ BÍLKOVINY

 obsahují ve svých molekulách tzv. prostetickou skupinu, která je zabudovaná do peptidového řetězce .

 součástí fosfoproteinů je kys. Fosforečná - vázána esterově na hydroxylové skupině serinu

 kasein má význam pro náš organismus jako zdroj vápníku. Mléko ho obsahuje ve formě rozpustné vápenné soli.

 chromoproteiny obsahují barevnou složku. K nejvýznamnějším zástupcům patří některé dýchací pigmenty, např. hemoglobin a hemocyanin

 do skupiny metaloproteinů náleží komplexy bílkovin s kovy. V organismu kovové ionty buď přenášejí (transferin) nebo uskladňují (ferritin)

SLOŽENÉ BÍLKOVINY

 skupinu nukleoproteinů tvoří nukleové kyseliny. Spolu s histony se vyskytují především v buněčných jádrech

 Glykoproteiny obsahují glykosidově vázaný cukr - obsaženy v sekretech sliznic.

 Lipoproteiny – molekuly obsahují složku bílkovinnou a lipidovou - lipoproteiny jsou základní součástí buněčných membrán.

DĚKUJI ZA POZORNOST